血紅蛋白是什麼病

血紅蛋白病是由於血紅蛋白分子結構異常（異常血紅蛋白病），或珠蛋白肽鏈合成速率異常（珠蛋白生成障礙性貧血，又稱海洋性貧血）所引起的一組遺傳性血液病。臨床可表現溶血性貧血、高鐵血紅蛋白血症或因血紅蛋白氧親和力增高或減低而引起組織缺氧或代償性紅細胞增多所致紫紺。

血紅蛋白是一種結合蛋白，分子量64，000，由珠蛋白和血紅素構成。血紅素由原卟啉與亞鐵原子組成，每一個珠蛋白分子有二對肽鏈，一對是α鏈，由141個氨基酸殘基構成，含較多組氨酸，其中α87位（即F8）組氨酸與血紅素鐵的結合，在運氧中具重要生理作用。另一對是非α鏈，有β、γ、δ、ξ（結構與α鏈相似）及ε5種；後2種與α鏈、γ-鏈分別組成胚胎早期（妊娠3月以內）血紅蛋白、HbGower-1（ζ2ε2）、HbGower-2（α2ε2）、HbPortland（ζ2γ2）。β鏈含146個氨基酸殘基、β93半胱氨酸易被氧化產生混合二硫化物及其它硫醚類物質，可降低血紅蛋白穩定性。δ鏈亦由146個氨基酸殘基組成，僅10個氨基酸與β鏈不同。由於δ鏈中第22位丙氨酸置換了β22谷氨酸，第116位精氨酸置換了β116組氨酸，因此δ鏈的正電荷大於β鏈，HbA2（α2δ2）等電點升高，電泳時靠近負極。γ鏈雖由146個氨基酸組成，但與β鏈有39個氨基酸不同，且含有4個異亮氨酸，為α、β與δ鏈所缺如，因此可用分析異亮氨酸方法以測定HbF（α2γ2）含量。正常人有二種γ鏈、Gr-r136為甘氨酸，Ar-r136為丙氨酸，說明控制γ鏈生物合成的基因位點不止一個。初生時Gr與Ar的比例是3∶1，兒童和成人二者之比為2∶3。每一條肽鏈和一個血紅素連接，構成一個血紅蛋白單體。人類血紅蛋白是由二對（4條）血紅蛋白單體聚合而成的四聚體。不同類型的血紅蛋白珠蛋白結構略有不同，但血紅素均相同。