血紅蛋白種類

血紅蛋白病是由於血紅蛋白分子結構異常（異常血紅蛋白病），或珠蛋白肽鏈合成速率異常（珠蛋白生成障礙性貧血，又稱海洋性貧血）所引起的一組遺傳性血液病。臨床可表現溶血性貧血、高鐵血紅蛋白血症或因血紅蛋白氧親和力增高或減低而引起組織缺氧或代償性紅細胞增多所致紫紺。

血紅蛋白的四級結構：由氨基酸順序排列的肽鏈結構稱為血紅蛋白的一級結構。肽鏈中的氨基酸可分為親水的極化氨基酸（其側鏈為羧基、氨基），與非極化的氨基酸（其側鏈是芳香族）。肽鏈中的各種氨基酸的側鏈相互拉緊形成α螺旋，螺旋形節段間由短而非螺旋形節段相連。螺旋形節段從N端-C端分別以A-H表示，非螺旋形節段用AB、CD等表示，稱為血紅蛋白的二級結構。血紅素的鐵原子有6個配位鍵，第5個配位鍵結合在肽鏈F段第8位氨基酸上（即α鏈第87位或β鏈第92位組氨酸的咪唑基上），第6個配位鍵結合氧，並間接結合在肽鏈E段的第7位氨基酸上（即α鏈第58位或β-鏈第63位組氨酸的咪唑基上），使肽鏈圍繞血紅素為中心，構成內外二層螺旋狀蛇形盤曲的三維空間結構，稱為三級結構（圖20-12）。親水氨基酸分佈於外層，使血紅蛋白能溶于水而不致沉澱；疏水氨基酸分佈於內層，使水分子不能進入血紅素腔內部，避免血紅素的Fe2+氧化為Fe3+。四個血紅蛋白單體（肽鏈三級結構加血紅素），按一定的空間關係結合成四聚體，如HbA（或HbA1，α2β2）、HbA2（α2δ2）及HbF（α2γ2），稱異質型四聚體；由二對同樣的三級結構血紅蛋白單體結合成的四聚體，如HbH（β4）及HbBart（γ4），稱為同質型四聚體。以上所述四聚體為血紅蛋白四級結構。通過X線衍射研究四聚體的空間關係，發現α1β1及α2β2的接觸面較大，相互移動度較小，疏水，有利於血紅蛋白分子構型的穩定性。α1β2及α2β1接觸面小而不牢固，移動度大，有利於血紅蛋白對氧的正常攝取與釋放。四聚體解離，首先離解為α1β1及α2β2。綜上所述，血紅蛋白與分子的外表結構必需完整，帶有負電荷；α、β鏈結合部位要固定，包圍血紅素腔的氨基酸順序排列應完整，否則血紅蛋白就不能維持分子結構穩定性及正常運輸氧生理功能，並易遭破壞