胎牛血清hyclone

LPL基因位於第8染色體短臂8p22，長約35kb，由10個外顯子和9個內含子組成，編碼475個氨基酸殘基的蛋白質，LPL基因位點存在多態性，主要分佈在LPL基因內含子和側翼序列中，其中內含子6中PVUⅡ多態位點和內含子8中HindⅢ多態位點與高脂血症有關，並為高脂血症的家系連鎖分析提供了遺傳標記。LPL在實質細胞的粗面內質網合成，新合成的LPL留在核周圍內質網，屬於無活性酶，由mRNA翻譯合成的無活性LPL，稱為酶前體，再經糖基化後，才轉化成活性LPL。從細胞中如何分泌，目前認為有兩種機制，其一是細胞合成LPL後直接分泌，不貯存於細胞內，即稱為基本型分泌；其二是調節型分泌，某些細胞新合成的LPL貯存在分泌管內，一旦細胞受到一個合適的促分泌刺激，LPL即分泌，此時分泌往往大於合成。所有細胞都具有基本型分泌，只有少部分細胞兼有兩種分泌形式。存在於細胞膜外表面的硫酸肝素糖蛋白使酶保持一種無活力的濃縮狀態，然後通過一個尚未闡明的機制由肝素促使分泌，即肝素後刺激血漿中得到活化的LPL，分佈在含甘油三酯的脂蛋白中，主要是分解CM和VLDL的甘油三酯，並結合和附著在這些脂蛋白殘粒中，可能作為肝攝取這些顆粒的信號。

脂蛋白脂肪酶是脂肪細胞、心肌細胞、骨骼肌細胞、乳腺細胞以及巨噬細胞等實質細胞合成和分泌的一種糖蛋白，分子量為60ku，含3%-8%碳水化合物。活性LPL以同源二聚體形式存在，通過靜電引力與毛細血管內皮細胞表面的多聚糖結合，肝素可以促進此結合形式的LPL釋放入血，並可提高其活性。LPL生理功能是催化CM和VLDL核心的TG分解為脂肪酸和單酸甘油酯，以供組織氧化供能和貯存。LPL還參與VLDL和HDL之間的載脂蛋白和磷脂的轉換，ApoCⅡ為LPL必備的輔因數，其中的C端第61-79位氨基酸具有啟動LPL的作用。脂蛋白脂肪酶在哺乳類動物如牛、鼠和豬等LPL的酶蛋白質一級結構有87%-94%的同源性，事實表明，LPL在進化過程中具有高度保守性，人類LPL、肝脂酶及胰脂酶具有高度相似的氨基酸序列，推測三者可能起源于同一個基因家族，有共同的作用機制。