纖溶酶的主要作用

人的身體內含有很多微量元素， 還有很多促進身體內化學反應的酶。 人生體內的酶只有在人體三十七攝氏度的溫度下才能夠發揮最好的活性， 促進人體內的化學反應。 纖溶酶也是屬於人體中的一種酶。 酶的主要成分就是蛋白質。 接下來就給大家介紹一下纖溶酶的主要作用是什麼。

纖溶酶(plasmin)是指能專一降解纖維蛋白凝膠的蛋白水解酶， 是纖溶系統中的一個重要組份。 體內凝血和纖溶兩系統是相互依存緊密相聯的。 機體一旦產生凝血反應， 也幾乎同時啟動了纖溶系統， 使體內多餘的血栓移去， 並通過負反饋效應使體內纖維蛋白原的水準降低， 從而避免纖維蛋白的過多凝聚。

它的作用

1、降解纖維蛋白和纖維蛋白原

2、水解多種凝血因數(Ⅱ.Ⅴ.Ⅶ.Ⅷ.Ⅹ.Ⅺ)

3、使纖溶酶原轉變為纖溶酶

4、水解補體等

纖溶過程

整個纖溶過程包括兩部分， 即纖溶酶原的啟動及纖維蛋白或纖維蛋白原的降解。

啟動

纖溶酶原有內源性及外源性兩條啟動途徑。 ①內源性啟動：指血液中存在有能使纖溶酶原啟動的活化因數， 它可能來自靜脈或微靜脈的內皮細胞， 其活性在上肢靜脈較之下肢靜脈高， 這是下肢靜脈血栓比上肢靜脈多的原因之一。 此外在血液中還存在一種活化因數原， 當機體的凝血反應一旦被啟動， 啟動的凝血因數之一——凝血因數Ⅺ除參與自身的凝血系統外， 也同時啟動了此活化因數原， 後者再進一步啟動纖溶酶原。 血液中的活化因數原極易被纖維蛋白凝塊所吸附，

從而有利於血栓的溶解。 ②外源性啟動：是通過組織活化因數而實現的， 此活化因數在子宮、卵巢、腎臟及肺組織中含量尤其豐富。 惡性腫瘤初期的分化細胞， 胎兒發育期的分化細胞， 也能釋放大量活化因數。 此外活化因數也存在於尿、唾液、乳汁、膽汁及前列腺等分泌液中， 特別是尿中的活化因數， 稱之為尿激酶， 分子量 54 000， 此酶已高度純化， 是纖溶酶原活化因數中研究得最多的。 某些細菌也能產生活化因數， 如鏈球菌所分泌的鏈激酶。 尿激酶與鏈激酶都是有效的抗血栓藥物。

纖溶酶原的一級結構已全部闡明， 是一條含 790個氨基酸殘基的肽鏈， N末端為谷氨酸。 尿激酶可按兩條不同途徑啟動纖溶酶原(圖1)：①尿激酶專一裂解殘基Arg-Val(560～561)間肽鍵，

使啟動成N末端為谷氨酸的纖溶酶， 後者又自身裂解， 作用於N端附近的肽鍵Lys-Lys(77～78)或Lys-Val(78～79)， 並釋放出相應的肽段， 最後形成N末端為Lys或Val的纖溶酶， 此啟動途徑較為緩慢;②體內少量形成的纖溶酶， 先使酶原降解， 自N端除去77或78個氨基酸殘基的肽段， 形成N末端為Lys或Val的纖溶酶原， 此時由於構象上的變化， 較之完整的纖溶酶原更易被尿激酶所啟動， 最後也同樣形成N末端為Lys或Val的纖溶酶。

鏈激酶對纖溶酶原的啟動則屬於接觸啟動。 鏈激酶本身並不是一個酶， 而是一個分子量為 47 000的蛋白質， 它與纖溶酶原結合後形成一個等克分子比的複合物， 使複合物中纖溶酶原的構象發生變化， 並顯示出活化因數的活力， 自身催化其餘游離的纖溶酶原，

使之轉變為纖溶酶。

啟動後的纖溶酶形成兩條由兩對二硫鍵連結的肽鏈。 輕鏈為原肽鏈的 C端部分， 共含 230個氨基酸殘基， 其結構類似於胰蛋白酶， 酶的活性部位即位於輕鏈。 重鏈的N末端為賴氨酸或纈氨酸， C末端即為啟動時肽鍵裂解處的精氨酸。 此重鏈部分的結構與凝血酶原N端的A及S-肽段非常類似， 系由5個相似環狀結構組成， 同樣稱為“環餅”結構(圖 2)。 5個環狀結構很可相連接能都是同一基因重複表達產生的。 環餅結構的特殊性有何功能意義， 尚不清楚， 有人認為體內纖維蛋白凝膠對纖溶酶的吸附很可能與此結構有關。

人血漿α2-球蛋白中含有專一抑制纖溶酶的抑制劑， 稱之為α2-纖溶酶抑制劑(α2-PI)， 它對纖溶酶有很強的親合力， 能暫態形成複合物而使酶失活。此外血漿中的α2巨球蛋白及α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纖溶酶，但它們僅在有過量纖溶酶而α2-PI又不足的情況下才發揮作用。

降解

纖溶酶在逐步降解纖維蛋白時，釋放出5個相應的降解碎片A、B、C、D、E。A、B、C為小分子，D、E為大分子。D、E兩片段的分子量分別為80 000及 48 000。片段D以克分子量計算約是片段E的二倍，此外還可得到分子量更大的中間體“X”及“Y”片段。由此推測纖維蛋白的降解過程大致如下：纖維蛋白降解成“X”片段，並釋放出小分子片段“A”及“B”，後者分別相當於纖維蛋白β肽鏈的N端部分約40～50氨基酸殘基及α肽鏈C末端的鬆散部分。“X”片段再進一步降解為“D”及“ Y”片段，D片段相當於纖維蛋白單體的C端主體，而E片段則相當於纖維蛋白單體的中間主體部分，包括二硫鍵節的結構，“C”片段為連接纖維蛋白N端與C端二主體部位的中間螺旋區結構。

上述降解產物的片段儘管都不是均一的，但它們在電泳、超離心沉降及免疫特性上彼此都可明顯區分。其中大分子量的降解產物，特別是片段“Y”具有明顯的抗凝作用，即能競爭性抑制凝血酶活力，又能阻止纖維蛋白單體的聚合，從而阻止體內進一步形成纖維蛋白凝膠，這實際上是自身調節的負反饋效應。

能暫態形成複合物而使酶失活。此外血漿中的α2巨球蛋白及α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纖溶酶，但它們僅在有過量纖溶酶而α2-PI又不足的情況下才發揮作用。

降解

纖溶酶在逐步降解纖維蛋白時，釋放出5個相應的降解碎片A、B、C、D、E。A、B、C為小分子，D、E為大分子。D、E兩片段的分子量分別為80 000及 48 000。片段D以克分子量計算約是片段E的二倍，此外還可得到分子量更大的中間體“X”及“Y”片段。由此推測纖維蛋白的降解過程大致如下：纖維蛋白降解成“X”片段，並釋放出小分子片段“A”及“B”，後者分別相當於纖維蛋白β肽鏈的N端部分約40～50氨基酸殘基及α肽鏈C末端的鬆散部分。“X”片段再進一步降解為“D”及“ Y”片段，D片段相當於纖維蛋白單體的C端主體，而E片段則相當於纖維蛋白單體的中間主體部分，包括二硫鍵節的結構，“C”片段為連接纖維蛋白N端與C端二主體部位的中間螺旋區結構。

上述降解產物的片段儘管都不是均一的，但它們在電泳、超離心沉降及免疫特性上彼此都可明顯區分。其中大分子量的降解產物，特別是片段“Y”具有明顯的抗凝作用，即能競爭性抑制凝血酶活力，又能阻止纖維蛋白單體的聚合，從而阻止體內進一步形成纖維蛋白凝膠，這實際上是自身調節的負反饋效應。